Анализ крови на амилазу как сдавать

Анализ крови на амилазу как сдавать

Для определения различных патологических процессов в человеческом организме, которые связаны с нарушением обмена веществ, часто назначают анализ крови на показатель амилазы. Это вещество является особенным ферментом и его понижение или повышение в крови должны указывать на изменения, происходящие в системах органов.

Амилаза – это пищеварительный фермент, который выполняет очень важные функции

Амилазой называется биологически активный компонент в крови, который участвует в обмене углеводов в организме. Существуют и другие медицинские термины на обозначение этого вещества: диастаза, альфа-амилаза, а также панкреатическая амилаза.

Продуцируется амилаза в основном в поджелудочной железе, частично – в слюнных железах. В человеческом организме происходит синтез лишь альфа-амилазы, которая представляет собой пищеварительный фермент.

Основными функциями амилазы являются:

  • Расщепляет крахмал на полисахариды.
  • Способствует усвоению углеводов.

Поэтому если показатель амилазы является нормальным, метаболизм углеводов происходит без нарушений. Но отклонение в низшую или высшую сторону пищеварительного фермента может указывать на ряд серьезных и даже опасных болезней.

Биохимический анализ крови – эффективная диагностика амилазы в крови

Обычно анализ на амилазу специалист назначает для диагностирования панкреатита в хронической или острой форме.

Исследование необходимо проводить, если пациент имеет следующие жалобы:

  • Расстройство пищеварения (тошнота, диарея, рвота).
  • Общая усталость.
  • Болезненность с правой стороны живота.

Необходимо также сказать, что показатель амилазы в крови может свидетельствовать о различных нарушениях метаболизма и воспалительных процессах в организме. К таким заболеваниям относятся, например, гепатит, сахарный диабет, паротит.

Анализ также назначается, если специалист подозревает у пациента опухолевые процессы в зоне поджелудочной железы, наличие кисты.

Важно помнить, что своевременная диагностика болезни в частых случаях – залог ее успешного лечения.

Поэтому если врач назначил анализ на амилазу, то не следует откладывать посещение лаборатории на дальнейшее время, а желательно сдать кровь незамедлительно.

Анализ крови на амилазу имеет некоторые нюансы к подготовке. К основным рекомендациям врачей относительно того, как подготовиться к исследованию, относятся:

  • Перед сдачей крови не разрешается принимать пищу, поэтому обычно кровь берут на голодный желудок ранним утром.
  • За несколько дней до анализа не рекомендуется употреблять жирную и острую еду.
  • Пациенту необходимо сообщить специалисту, если накануне он принимал какие-то медикаментозные препараты.
  • Исключить психоэмоциональное и физическое перенапряжение перед диагностикой за несколько часов.
  • Нельзя курить до сдачи крови в течение часа.
  • За день до исследования исключить употребление алкогольных напитков.

Для определения уровня амилазы необходимо сдавать венозную кровь. В биологический материал добавляют углеводы и в зависимости от скорости их расщепления расшифровывают значение амилазы в крови. Кроме анализа крови, показатель амилазы можно установить с помощью исследования мочи.

Нормальный уровень амилазы в крови варьируется в зависимости от возраста человека

В результатах анализа выделяют два уровня амилазы: панкреатическая и альфа-амилаза. Соответственно, существуют нормы для этих показателей.

Нормальный показатель альфа-амилазы зависит в первую очередь от возрастного критерия:

  • До двухлетнего возраста нормой считается от пяти до шестидесяти пяти единиц на литр.
  • От двух до семидесяти лет альфа-амилаза должна быть от двадцати пяти до ста двадцати пяти единиц.
  • В возрасте старше семидесяти лет нормальный показатель – до ста шестидесяти.

Количество панкреатической амилазы в крови должно быть таким:

  • Не менее восьми единиц на миллилитр у детей до полугодовалого возраста.
  • Более двадцати трех единиц у деток до одного года.
  • Менее сорока единиц – до 18 лет.
  • Больше пятидесяти – после одного года.

В моче нормальный уровень панкреатической амилазы составляет от двадцати до ста единиц. При беременности нормальный уровень амилазы такой же, как и здоровых людей. Поэтому любые отклонения от него могут говорить о возможных проблемах со здоровьем.

Отклонение от нормы амилазы – тревожный признак, нужно пройти дополнительные обследования для выявления причины

Повышаться амилаза в крови может в результате следующих заболеваний:

  • хроническая и острая форма панкреатита
  • опухолевые процессы в поджелудочной железе
  • перитонит
  • патологии почек
  • паротит
  • сахарный диабет
  • аппендицит
  • цитомегалия
  • холецистит
  • воспалительные заболевания печени
  • камни в поджелудочной железе и желчных протоках
  • болезни желчных путей
  • кетоацидоз
  • папиллит стенозирующий

Высокий уровень амилазы может быть вследствие неправильного питания и частого употребления спиртосодержащих напитков. Кроме того, у некоторых людей может наблюдаться чрезмерная выработка секреции поджелудочной железы, что также при расшифровке анализа показывает значение выше нормы.

Больше информации о поджелудочной железе можно узнать из видео:

Процесс пищеварения представляет собой механическую и химическую обработку пищи. Сложные органические вещества, которые человек получает с продуктами питания, расщепляются до простых составляющих. Эти биохимические реакции проходят с участием пищеварительных ферментов, которые являются катализаторами. Фермент амилаза обеспечивает расщепление сложных углеводов. Его название происходит от «amilon», что при переводе с греческого означает «крахмал».

Расщепление углеводов происходит в ротовой полости и двенадцатиперстной кишке. Амилаза – это пищеварительный фермент, который расщепляет полисахариды до олигосахаридов, а затем до моносахаридов. Другими словами, под действием активного вещества сложные углеводы (например, крахмал) распадаются на простые составляющие (например, до глюкозы). Небольшое количество вещества вырабатывается слюнными железами, кишечником, печенью, почками, легкими, жировой тканью, маточными трубами. Поджелудочная секретирует основное количество фермента.

Молекулы полисахаридов имеют сложную структуру, плохо всасываются тонким кишечником. Процесс переваривания сложных углеводов (полисахаридов) под действием амилазы начинается уже при попадании пищи в рот, поэтому крахмалистые продукты (картофель, рис, хлеб) необходимо тщательно пережевывать, чтобы хорошо смочить слюной. Это значительно облегчает их переваривание начальным отделом тонкого кишечника. Под действием амилазы метаболизм сложных углеводов ускоряется, улучшается их усвоение.

Фермент имеет несколько названий – α-амилаза, диастаза, панкреатическая. Существуют разновидности: альфа, бета, гамма. Организм человека синтезирует только альфа-амилазу. Это общий показатель пищеварительного фермента. От него отличают панкреатическую амилазу. Она вырабатывается поджелудочной железой, которая относится к железам внутренней секреции. Ее гормоны и ферменты попадают не только в кишечник, но и в кровь. Биохимический анализ крови (или мочи) определяет два показателя: панкреатическую и α-амилазу.

Нарушение обменных процессов, воспаления разного происхождения вызывают изменения состава крови. Амилаза крови преимущественно определяется при подозрениях на острый или хронический панкреатит (воспаление поджелудочной). Приступы заболевания сопровождаются болью вокруг пупка, тошнотой, позывами на рвоту, повышением температуры. Отклонения от норм уровня фермента вызывают опухоли, камни в протоках поджелудочной железы.

Показатели фермента нарушаются при сахарном диабете, гепатитах, эпидемическом паротите (свинке), воспалительном процессе брюшной полости (или перитоните) Для биохимического анализа утром на тощий желудок делается забор венозной крови. Для получения достоверных результатов накануне нельзя употреблять острую и жирную пищу, алкоголь. Необходимо исключить физические и эмоциональные перегрузки.

При нормальном пищеварении жидкая часть крови содержит около 60% альфа-амилазы и 40% панкреатической. На активность фермента влияет время суток. Ночью амилаза менее активна, поэтому у любителей ночного приема пищи велик риск развития панкреатита. Для диагностики патологий определяющее значение имеет определение уровня фермента в плазме и сыворотке крови. Почками выделяется панкреатическая амилаза, поэтому с помощью анализа выявляют проявления панкреатита на поздних стадиях.

Венозная кровь для проведения исследования отправляется в лабораторию в течение часа. Для определения­ ферментного уровня недопустимо длительное простаивание взятого материала. При отсутствии условий для проведения анализа после отделения сгустка сыворотка замораживается и тестируется позже. Методики определения фермента отличаются и зависят от используемого реактива, поэтому бланк анализа содержит информацию об установленных показателях и допустимых нормах.

Диагностическое значение имеет динамика уровня фермента. На определенных стадиях заболевания количество фермента за 6-12 часов может увеличиться в 30 раз. После острого состояния показатели нормализуются за 2-6 суток. В случае если за 5 дней ферментные показатели остаются высокими, говорят о прогрессировании воспалительного процесса и высоком риске развития тотального панкреонекроза.

Биохимический анализ крови на содержание фермента выполняет любая биохимическая лаборатория. Он показывает содержание условных единиц пищеварительного фермента в 1 литре крови. Концентрация вещества зависит от возраста пациента. Норма фермента в крови не зависит от половой принадлежности:

источник

  • 0-30 дней (новорожденный): 0-6 ед/л;
  • 31-182 дня: 1-17 ед/л;
  • 183-365 дней: 6-44 ед/л;
  • 1-3 года: 8-79 ед/л;
  • 4-17 лет: 21-110 ед/л;
  • после 18 лет (взрослые): 26-102 ед/л.

(Внимание, контрольные интервалы могут отличаться в разных лабораториях, поэтому в случае анализа крови и мочи обратите внимание на интервалы, указанные в отчете).

Амилазы (альфа-амилаза) — представляют собой группу ферментов, которые служат для расщепления сложных углеводов; внутри поджелудочной железы, которая является экзокринной железой, фермент синтезируется ацинарными клетками, а затем проходит через протоки поджелудочной железы и достигает пищеварительного тракта.

Иллюстрация амилазы

Амилазы также вырабатываются слюнными железами, слизистой оболочкой тонкого кишечника, яичниками, плацентой и печенью. Изоферменты поджелудочной железы и слюны обнаруживаются в крови, при большой концентрации путем обследования.

В нормальных условиях амилаза присутствует в небольших количествах в крови и моче, однако когда клетки поджелудочной железы имеют некоторые проблемы, такие как панкреатит или когда поджелудочная железа блокируется камнем, или в редких случаях опухолью, ферменты легче попадают в кровообращение, поэтому их концентрация увеличивается как в крови, так и в моче (амилаза покидает организм через мочу).

Анализ амилазы часто используется врачами для диагностики панкреатита. Исследование амилазы поджелудочной железы (P-изофермент амилазы) является наиболее полезным для лабораторной диагностики острого панкреатита.

Общая сыворотка (в крови) по-прежнему является наиболее широко используемым способом диагностики острого панкреатита, использование которого оправдано с точностью до 95% (под точностью диагностического теста подразумевается его способность предоставлять значения, соответствующие истинным).

Проблема этого анализа, однако, заключается в относительно низкой специфичности, которая составляет от 70 до 80% (специфика диагностического теста определяется как способность правильно идентифицировать здоровых людей, т.е. тех, кто не затронут болезнью или состоянием, которое должно быть обнаружено).

Во время эпизодов острого панкреатита уровень амилазы в сыворотке временно повышается, между 2 и 12 часами от начала приступа. Концентрация возвращается к нормальной в течение третьего или четвертого дня. Пик, полученный между 12 и 72 часами, обычно равен 4-6 раз максимуму нормального значения, однако у значительного числа пациентов значение увеличивается меньше и часто вообще не увеличивается. Однако следует отметить, что увеличение активности фермента не пропорционально степени тяжести расстройства.

При остром панкреатите, связанном с гиперлипидемией, сывороточная амилаза может маскироваться и выглядеть нормальной, возможно, из-за влияния высоких уровней липидов на калориметрические показания теста.

Значительная часть фермента выводится с мочой, поэтому увеличение сывороточной активности соответствует увеличению мочевой амилазы, которая увеличивается у гораздо большего числа пациентов, чем в сыворотке, достигает более высоких уровней и продолжает оставаться высокой в ​​течение длительных периодов.

При хроническом тихом панкреатите как активность сывороточной формы, так и активность амилазы в моче обычно ниже нормальной.

Общая амилаза не является специфическим показателем функции поджелудочной железы, поскольку она вырабатывается различными органами. Высокие уровни также были обнаружены при других заболеваниях и ситуациях, которые не затрагивают поджелудочную железу, например:

При остром панкреатите амилаза обычно увеличивается одновременно с липазой поджелудочной железы, однако в некоторых случаях последняя может:

  • увеличивается дольше;
  • и дольше остается на высоком уровне.

Хронический панкреатит часто связан с алкоголизмом. Это также может быть вызвано травмой или обструкцией протоков поджелудочной железы или быть связано с генетическими нарушениями, такими как муковисцидоз.

Увеличение общей сывороточной альфа-амилазы не является специфическим показателем заболеваний поджелудочной железы, поскольку этот фермент также вырабатывается слюнными железами, слизистой оболочкой тонкого кишечника, яичниками, плацентой, печенью. В сыворотке есть два изофермента, поджелудочная и слюнная. Панкреатическая амилаза более полезна, чем общая для диагностики и контроля острого панкреатита.

Значения ферментов также могут быть значительно увеличены у людей с обструкцией и раком поджелудочной железы.

Низкие значения у пациентов с панкреатитом вместо этого приводят к мысли о необратимом повреждении клеток поджелудочной железы.

В случае острого панкреатита амилаза поджелудочной железы обычно остается повышенной в течение первых 12 часов от начала приступа и продолжает оставаться в течение 3-4 дней, обычно достигая в 4-6 раз максимального нормального значения.

Исследование формы поджелудочной железы не помогает в диагностике рака поджелудочной железы.

Исследование амилазы поджелудочной железы при приступах острого панкреатита является единственным способом диагностики хронического панкреатита.

Наконец, незначительное увеличение (до 78 ед/л) может иметь небольшое клиническое значение.

Низкие значения амилазы:

Высокий уровень амилазы:

  • злоупотребление алкоголем (алкоголизм);
  • диабетический кетоацидоз;
  • камни в желчном пузыре;
  • беременность;
  • воспаление слюнных желез;
  • гиперлипидемия;
  • гипертиреоз;
  • свинка;
  • обструкция желчевыводящих путей;
  • панкреатит;
  • перфорация кишечника;
  • язвенная перфорация.

Внимание, неисчерпывающий перечень. Следует также отметить, что зачастую небольшие отклонения от эталонных диапазонов могут не иметь клинического значения.

Ряд препаратов может повлиять на результаты исследования, в том числе некоторые противовоспалительные препараты, противозачаточные таблетки, кортизон,… а также употребление алкоголя незадолго до анализов.

Общее значение может быть выше нормы у пациентов с макрогемаземией.

Макроамилаза — это форма амилазы, которая содержится в сыворотке крови и имеет высокую молекулярную массу. Было выдвинуто предположение о нескольких причинах макроамилаземии, например, считается, что амилаза образует комплекс с иммуноглобулином. Макроамилаза не может быть выведена мочой из-за ее размеров, превышающих нормальных, и поэтому обычно увеличивает сывороточную амилазу. В этом случае высокое значение не используется для диагностики панкреатита.

Одновременное исследование сывороточной и мочевой амилазы позволяет понять, страдает ли пациент макрогемаземией.

Значения также могут увеличиться множеством других состояний и заболеваний, например:

  • расчеты с желчным пузырем
  • рак яичников;
  • рак легких;
  • внематочная беременность;
  • острый аппендицит;
  • диабетический кетоацидоз;
  • эпидемический паротит;
  • кишечная непроходимость;
  • перфорированная язва.

В этих случаях анализ теряет свою диагностическую полезность.

Результаты обследования формы поджелудочной железы могут быть высокими у пациентов с макрогемаземией.

Исследование амилазы поджелудочной железы при приступах острого панкреатита является единственным способом диагностики хронического панкреатита.

В большинстве случаев увеличение сывороточной амилазы вызвано увеличением количества фермента, который входит в кровообращение, и/или уменьшением его выведения. Тест в основном используется для диагностики и контроля острого панкреатита и других нарушений поджелудочной железы и проводится одновременно с липазой.

Уровень может также быть повышен в случае рака поджелудочной железы, но обычно увеличение происходит слишком поздно, чтобы иметь какую-либо диагностическую полезность, однако результаты могут использоваться, чтобы проверить, эффективна ли терапия рак, в случае онкологии.

Наконец, он назначается докторами в случае появления симптомов, которые все еще не объяснены, например:

  • сильная боль в животе;
  • лихорадка (высокая температура);
  • снижение аппетита;
  • тошнота/рвота.

Пациент не должен употреблять алкоголь в предыдущие 24 часа и должен пройти процедуру на пустой желудок.

источник

Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза — повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией.

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр – кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

название анализа норма в мккатал/л единицы измерения в Ед/л (Е/л)
  • активность амилазы крови
16-30 мккатал/л 20-100 Ед/л
  • активность диастазы (амилазы) мочи
28-100мккатал/л до 1000 Ед/л

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия.

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

  • в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
  • при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
  • при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
  • острая вирусная инфекция – свинка
  • алкогольная интоксикация
  • внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

  • при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
  • при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
  • при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
  • острый аппендицит
  • холецистит
  • кишечная непроходимость
  • алкогольная интоксикация
  • кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
  • при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе.

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами.

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма активности липазы

  • активность липазы крови
13 — 60 Ед/мл

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Нормы ЛДГ крови

0,8-4 мкмоль/ч*л 140-350 Ед/л
  • новорожденные
2,0-8 мкмоль/ч*л 400-700 Ед/л

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом, если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин, аспирин, ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Норма АЛТ/АлАт

до 40 Ед/л
до 32 Ед/л

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков, барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами. Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

  • острый гепатит
  • цирроз
  • механическая желтуха
  • введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
  • распад большой опухоли
  • рак печени или метастазы в печени
  • ожоговая болезнь
  • обширный инфаркт миокарда
  • травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ.

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Норма АСТ/АсАт

15-31 Ед/л
20-40 Ед/л

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

  • гепатиты
  • некроз печени
  • цирроз
  • алкоголизм
  • рак печени и метастазы в печени
  • инфаркт миокарда
  • наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
  • мононуклеоз
  • гепатоз
  • холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги, травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

30-90 Ед/л
до 400 Ед/л
до 250 Ед/л

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков, сульфаниламидов, магнезии, омепразола, ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите, кишечных бактериальных инфекциях и тиреотоксикозе.

Значение щелочной фосфатазыпри заболеваниях костей и в травматологии
ЩФ является маркерным ферментом остеосинтеза, то есть увеличивается активность при заболеваниях костей или метастазах опухолей в кость, а также при заживлении переломов.

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

источник

Зачастую поставить точный диагноз можно только после использования лабораторных методов исследования крови. Определение концентрации такого вещества, как панкреатическая амилаза помогает поставить диагноз, если пациенты предъявляют жалобы на боли в животе, нарушения пищеварения и общее изменение самочувствия в худшую сторону.

Патологические изменения, происходящие во внутренних органах, влияют на состав крови. Поэтому лабораторные анализы широко применяются в процессе диагностики различных заболеваний. Так, фермент под названием амилаза принимает участие в углеводном обмене. По концентрации этого вещества в крови можно судить о состоянии поджелудочной и слюнных желез.

Одним из ферментов, необходимым для усваивания углеводов и их переработки в энергии, является альфа амилаза. Основная функция этого вещества заключается в преобразовании углеводов на простые составляющие, в том числе и в глюкозу – основной источник энергии. Продуцируется основная часть фермента в таких местах: в поджелудочной и слюнных железах.

Совет! В микроскопических количествах амилаза производится и в других частях организма – кишечнике, яичниках, печени и пр.

Общее количество этого вещества называется альфа амилазой, а та часть фермента, что поступает непосредственно в кишечник и желудок, носит название амилаза панкреатическая. При проведении анализов бывает необходимо учитывать оба эти показателя, то есть измеряется концентрация и альфа амилазы, и содержание в крови той части фермента, которая продуцируется исключительно в поджелудочной железе.

Продуцируемый фермент поступает в пищеварительную систему, в кровь попадает незначительное количество, совместно с переваренной пищей. Поэтому у здоровых людей содержание альфа амилазы в крови незначительно. Однако и недостаточное количество этого вещества – это не норма.

При многих заболеваниях, связанных с нарушениями углеводного обмена и воспалительными процессами в органах пищеварения изменяется количество альфа амилазы в крови. Изменения можно обнаружить при таких болезнях, как:

Однако чаще всего, исследование на содержание амилазы назначают при панкреатите, протекающем в острой или хронической форме.

Для определения уровня основных ферментов назначается биохимия крови. Чтобы результаты исследования были корректными, важно правильно подготовиться к исследованию.

Подготовка к биохимическим исследованиям крови стандартны, необходимо:

  • минимум за сутки исключить алкоголь и переедание, особенно не стоит увлекаться сладостями и продуктами с высоким содержанием жира;
  • в день, предшествующий сдаче проб, следует избегать интенсивных нагрузок и, по возможности, исключить стрессы;
  • забор проб производится строго натощак.

Сдавать анализ необходимо в утренние часы. Забор проб осуществляется стерильным одноразовым инструментом. Материалом для анализа является венозная кровь, как правило, ее берут из вены, расположенной на локтевом сгибе.

Следует различать анализы на содержание общей и панкреатической амилазы. Так, норма содержания общего количества фермента (в ЕД/л):

  • младенцы до года – от 5 до 65;
  • лица от 1 года до 50 лет – от 25 до 125;
  • лица, старше 50 лет – от 30 до 130.

Содержание панкреатической амилазы (норма в ЕД/л):

  • младенцы до полугодовалого возраста – не более 8;
  • младенцы от полугода до года – не более 23;
  • дети старше года и взрослые – не более 50.

При некоторых заболеваниях указанная норма фермента бывает понижена. Как правило, причины такого состояния следующие:

  • Гепатит. При этом заболевании нарушается углеводный обмен.
  • Опухоль поджелудочной. В некоторых случаях опухоль приводит к перерождению тканей органа, что делает невозможным синтез ферментов.

Наиболее распространенные причины того, что концентрация фермента повышена – это воспалительный процесс в поджелудочной. Так, содержание амилазы при панкреатите возрастает в несколько раз. Указанная норма фермента может быть повышена при патологических изменениях в железе. Чаще всего, это новообразование – камень в протоке, опухоль или киста.

Еще одна причина того, общая амилаза в крови будет повышена – это воспалительный процесс, захвативший слюнные железы. Вызвать изменение уровня в большую сторону могут и общие заболевания, в частности:

  • перитонит, вызывающий общее воспаление органов, расположенных в брюшной полости;
  • диабет, проявляющийся нарушением метаболизма углеводов;
  • заболевания почек, приводящие к снижению их функций.

Совет! Ферменты выводятся из организма с мочой, поэтому при недостаточной активности почек, количество фермента в организме увеличивается.

Итак, амилаза панкреатическая – это фермент, по содержанию которого в крови можно судить о состоянии некоторых внутренних органов и систем. Анализ на амилазу, чаще всего, используется при диагностике воспалительных процессов в поджелудочной.

источник

Когда нужно выяснить причину болей в районе поджелудочной, врачи часто назначают анализ крови на амилазу. В норме она вырабатывается в небольшом количестве. Но если имеются панкреатит, какие-либо виды опухолей или камни в железе, этот пищеварительный фермент, расщепляющий углеводы, организм производит в огромном количестве (до 90% от допустимого показателя).

Фермент помогает переваривать пищу, попадая в кишечник через панкреатический проток. Наибольшее количество альфа-амилазы (так еще называют это вещество) вырабатывает поджелудочная железа. Затем — железы, отвечающие за выработку слюны. Небольшое количество амилазы есть в скелетной мускулатуре и яичниках. Ответственная за переваривание углеводов амилаза, прежде всего, расщепляет крахмал. Выходит из организма естественным путем.

Результаты анализа крови на амилазу укажут не только на отклонения в деятельности поджелудочной. Среди показаний к проведению анализа есть все виды воспалений: от болей в желудке до недугов в области кишечника. Амилаза отклоняется от нормы, в случае если человек болен каким-либо из видов гепатита, диабетом, паротитом.

Тестирование крови на этот компонент назначают в следующих случаях:

  1. Когда необходимо выяснить, как работает поджелудочная железа, какие заболевания этого органа есть.
  2. Оценить уровень прогрессирования заболевания или реакцию организма на то или иное лечение болезней поджелудочной железы.
  3. Если есть предпосылки, указывающие на муковисцидоз.
  4. Беспокоит состояние слюнных желез.
  5. Есть подозрения на заболевания яичников.
  6. Недостаточно хорошая работа бронхов.

Биохимия выявляет единицы амилазы в составе крови. Она берется из вены в утренние часы.

Сдавать кровь на определение амилазы следует натощак. Разрешается только пить воду. После последнего приема пищи перед анализом должно пройти около 8 часов. При этом врачи запрещают включать в свое меню жирные или чрезмерно перченые блюда, спиртное. Противопоказано физическое перенапряжение. Если вы принимаете какие-либо препараты, от них нужно отказаться до анализа. Желательно воздержаться от приема лекарств за 2 недели до вышеназванного тестирования крови. В случае когда отказ от препаратов невозможен, врач в лабораторном направлении указывает, что принимает пациент и в какой дозировке. Плохо влияет на показатели амилазы рентген. Поэтому его или флюорографию делать перед анализом не следует. Это же правило касается и УЗИ. Противопоказана физиотерапия.

На уровень амилазы, превышая ее естественный показатель, влияют спиртосодержащие напитки и такие лекарственные средства, как фуросемид, ибупрофен, пероральные контрацептивы, индометацин, пентамидин, аспарагиназа, каптоприл, циметидин, кортикостероиды, ципрогептадин, кислоты этакриновая, вальпроевая и мефенаминовая.

Результат будет искажен (низкие показатели), если вы принимаете цитрат, оксалаты или анаболические стероиды.

Направить на исследование крови, чтобы посмотреть, каково содержание в ней амилазы, может терапевт, эндокринолог, хирург или гастроэнтеролог.

Биохимический анализ как выделяет альфа-амилазу (общее количество всей амилазы у человека), так и показывает панкреатическую амилазу, которая входит в состав первой.

  • от 5 до 65 Ед./л — для новорожденных;
  • от 25 до 125 Ед./л — для детей с 2 лет и взрослых;
  • от 20 до 160 Ед./л — для людей старше 70 лет.

Содержание панкреатической амилазы считается нормальным, если результаты анализов такие:

  • больше 8 Ед./мл — для новорожденных до полугода;
  • более 23 Ед./мл — для детей до года;
  • больше 50 Ед./мл — для детей от года и взрослых.

Если цифра общей амилазы в анализе превышает 105 Ед./л, а панкреатической — 50, врачи склонны считать, что это вызвано острым течением панкреатита, когда воспаляется поджелудочная железа. Если от 150 и выше (в некоторых случаях до 200 Ед./л), можно полагать, что есть опухоль, камни, спайки или кисты, т. к. эти причины вызывают изменения ткани, сдавливая ее. При этом начинается более сильное воспаление, чем при панкреатите. Причиной повышения амилазы бывают свинка или другие заболевания желез, в числе которых находится и слюнная железа.

Уровень амилазы растет вследствие аборта или травмы брюшной полости. Влияют на уровень амилазы и травма поджелудочной, рак этой железы, аппендицит, язва желудка, непроходимость кишечника.

Перитонит увеличивает работоспособность клеток поджелудочной и показывает воспалительные изменения в крови, что повышает уровень амилазы в анализе. Люди, страдающие диабетом, испытывают нарушение обмена веществ, в числе которых и углеводообмен. Распределение амилазы при этом происходит неравномерно, что задерживает ее в крови в превышенном варианте.

Если в организме человека неправильно или слишком медленно работают почки, этот процесс задерживает и выведение амилазы. Такая картина наблюдается в основном при почечной недостаточности.

Падать показатели амилазы крови могут при наличии у беременной женщины токсикоза.

Когда единиц амилазы в крови меньше нормы, причинами этого называют возможное заболевание гепатитом в любой форме или наличие опухоли поджелудочной.

Гепатиты вызывают дисбаланс углеводообмена, что приводит к нестабильной выработке фермента поджелудочной железой. Со временем она производит все меньше амилазы. Опухоли же перерождают панкреатические ткани и дают замедленное действие на выработку амилазы либо прекращают ее. Некоторые травмы и отравления способны снизить или, наоборот, повысить содержание амилазы в крови.

В случае когда альфа-амилаза сильно завышена, а панкреатическая в норме или снижена, налицо показатели, свидетельствующие о заболевании любых других органов, но только не поджелудочной железы. Здесь могут иметь место недуги бронхов, кишечника, яичников.

В некоторых ситуациях врачи отмечают незначительное повышение количества амилазы при остром панкреатите, в то время как хронические его обострения дают существенный выброс этого фермента в кровь. Это может быть связано с гибелью большого числа клеток в остром течении заболевания поджелудочной, а хроническая форма дает высокие показатели амилазы только вначале. Затем же амилаза приходит в норму.

Заниженный уровень амилазы может отмечаться при высоком холестерине. А такое заболевание, как макроамилаземия, служит причиной значительного повышения уровня амилазы, так как при нем фермент вступает в соединение с крупными белками в сыворотке и, не найдя выхода, остается в крови.

Для более детального и точного проведения диагностики поджелудочной железы или других органов, с работой которых связана амилаза, врачи рекомендуют сдать анализ мочи, а именно общую и суточную.

Если цвет мочи достаточно темный, это может свидетельствовать о наличии в ней большого содержания единиц амилазы. При этом сбить с толку может прием алкоголя накануне сдачи мочи. Поэтому употреблять спиртное не нужно в течение как минимум 2 суток. Не желательно пить мочегонные. Нельзя накануне сдачи анализа есть острое, соленое, свеклу. При диагностике уровень амилазы в моче примерно совпадает с ее уровнем в крови. После того как острый период панкреатита миновал, амилаза может оставаться в больших количествах в течение недели. В крови же уровень фермента снижается быстрее. Достаточно 4 дней. Сравнивать эти виды анализов врачи рекомендуют при наблюдении за лечением рака, показателями работы мочевыводящей системы, когда необходимо контролировать ход выздоровления при болях в поджелудочной.

Обычно показатель амилазы в моче составляет до 400 Ед./сут. Обострение заболевания поджелудочной железы повышает количество амилазы в 10 раз. Концентрируется она в моче уже через 8 часов после появления первых симптомов заболевания и, несмотря на то как оно протекает, остается повышенной в течение нескольких недель. В некоторых случаях амилаза не растет так сильно, хотя обострение заболевания наблюдается. Причины снижения уровня этого фермента аналогичны тем, которые характерны для крови.

источник

Амилаза — что это и какую функцию выполняет в организме? Под этим термином понимают целую группу ферментов, которые объединены под общим названием — «амилаза». Всего существует три разновидности этого вещества: альфа, бета и гамма. Для организма человека особое значение имеет именно альфа-амилаза. О ней мы сейчас и поговорим.

Амилаза — что это? Название этого фермента происходит от греческого слова «amylon», что в переводе на русский означает «крахмал». В человеческом организме амилаза содержится в ряде тканей и органов. Она представляет собой фермент (гидролазу), который расщепляет сложные углеводы. Концентрация этого фермента довольно высока в поджелудочной железе. Он синтезируется ацинозными клетками этого органа и выделяется по панкреатическим протокам в пищеварительный тракт, точнее в 12-перстную кишку. Кроме поджелудочной, слюнные железы также способны синтезировать амилазу. Содержащийся в слюне фермент инициирует гидролиз крахмала, когда еще пища находится в полости рта. Таким образом, процесс пищеварения начинается сразу, как только пища попадает в рот.

Амилаза — что это? Как определить ее уровень в организме человека? Дело в том, что поджелудочная железа, где вырабатывается данный фермент, очень хорошо снабжается кровью. В норме часть фермента (минимальное его количество) попадает в кровоток. Далее эта гидролаза, проходя через почки, выделяется вместе с мочой.

Альфа-амилаза крови — что это такое? Более подробно об этом поговорим чуть ниже.

Помогает оценить состояние организма анализ крови. Амилаза — что это, при каких заболеваниях она в крови повышается? Уровень альфа-амилазы в плазме крови может повышаться в несколько раз при следующих патологиях:

  1. Острый или хронический панкреатит в период обострения.
  2. Панкреонекроз очаговый.
  3. Онкология поджелудочной железы.
  4. Желчнокаменная болезнь (при наличии отдельных конкрементов в протоковой системе).
  5. Острый аппендицит.
  6. Почечная недостаточность.
  7. Желудочные кровотечения.
  8. Кишечная непроходимость.
  9. Алкоголизм и алкогольная интоксикация.
  10. СПИД.
  11. Вирусный гепатит.
  12. Паротит.
  13. Саркоидоз.
  14. Брюшной тиф.
  15. Травмы брюшной полости (верхнего отдела).

Уровень альфа-амилазы понижен или вовсе не определяется в случаях тотального некроза поджелудочной железы, при онкологии этого органа 4-ой стадии, т.к. ткань железы замещается опухолевой, а также муковисцидозе (врожденная патология). При оперативных вмешательствах, когда удалена значительная часть железы, уровень амилазы также может быть резко снижен.

Амилаза крови — что это такое и как меняется этот показатель при патологиях поджелудочной железы? При остром панкреатите он резко увеличивается в течение 4-6 часов после начала приступа и продолжает держаться на высоком уровне до пяти дней. Повышение ферментативной активности амилазы в плазме крови обычно не зависит от тяжести заболевания. Чаще наоборот. При деструкции поджелудочной железы значительного увеличения концентрации панкреатической альфа-амилазы не наблюдается. А увеличение ее уровня может свидетельствовать о повышенном выходе амилазы в общий кровоток.

В каких случаях возможно увеличение ее концентрации в крови? Обычно это можно наблюдать при следующих состояниях:

  1. Гиперсекреция панкреатического сока.
  2. Нарушение полноценного оттока секрета поджелудочной железы по панкреатическим протокам в 12-перстную кишку.
  3. Воспаление самой поджелудочной железы или близко к ней расположенных органов. Температура воспаленных органов повышается и кровоток в них увеличивается, поэтому происходит усиленный выход фермента в кровь.
  4. Травмы поджелудочной железы.
  5. Нарушение диеты и злоупотребление алкоголем.

При клубочковой фильтрации экскретируется амилаза, половина ее реабсорбируется канальцами. Оставшаяся половина выделяется вместе с мочой. Повышение диастазы мочи наблюдается при тех же состояниях, что и увеличение ее концентрации в крови. Следует отметить, что активность амилазы в моче приблизительно в 10 раз выше ее активности в крови.

Амилаза — что это и каковы допустимые нормы этого показателя в крови и в моче? Об этом пойдет речь дальше.

При чтении результатов анализа на амилазу следует обращать внимание на то, в каких единицах она выражена. Обычно принято использовать «ед/л» — единиц амилазы на один литр крови и «мккатал/л» — микрокатал в одном литре. Здесь следует пояснить, что «катал» — это единица для измерения активности катализатора.

Также в различных лабораториях методики и реактивы определения амилазы могут несколько отличаться, поэтому стоит обращать внимание на нормы этого показателя, которые всегда указываются рядом с результатом исследования. Первая цифра — это минимальное значение, вторая — максимальное.

Нормы альфа-амилазы крови и диастазы мочи приведены в таблице, расположенной ниже:

источник

Биохимический анализ крови – нормы, значение и расшифровка показателей у мужчин, женщин и детей (по возрастам). Активность ферментов: амилаза, АлАТ, АсАТ, ГГТ, КФ, ЛДГ, липаза, пепсиногены и др.

Сайт предоставляет справочную информацию исключительно для ознакомления. Диагностику и лечение заболеваний нужно проходить под наблюдением специалиста. У всех препаратов имеются противопоказания. Консультация специалиста обязательна!

Ниже мы рассмотрим, о чем говорит каждый показатель биохимического анализа крови, каковы его референсные значения и расшифровка. В частности, речь пойдет о показателях активности ферментов, определяемых в рамках данного лабораторного теста.

Альфа-амилаза (амилаза) представляет собой фермент, который принимает участие в расщеплении крахмала пищевых продуктов до гликогена и глюкозы. Вырабатывается амилаза поджелудочной железой и слюнными железами. Причем амилаза слюнных желез представляет собой S-тип, а поджелудочной железы – Р-тип, но в крови имеются оба типа фермента. Определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой подсчет активности обоих типов фермента. Так как данный фермент вырабатывается поджелудочной железой, то определение его активности в крови используют для диагностики заболеваний этого органа (панкреатитов и др.). Кроме того, активность амилазы может свидетельствовать о наличии иных тяжелых патологий органов брюшной полости, течение которых приводит к раздражению поджелудочной железы (например, перитонит, острый аппендицит, кишечная непроходимость, внематочная беременность). Таким образом, определение активности альфа-амилазы в крови представляет собой важный диагностический тест при разнообразных патологиях органов брюшной полости.

Соответственно, определение активности альфа-амилазы в крови в рамках биохимического анализа назначается в следующих случаях:

  • Подозрение или ранее выявленная патология поджелудочной железы (панкреатит, опухоли);
  • Желчнокаменная болезнь;
  • Эпидемический паротит (заболевание слюнных желез);
  • Острые боли в животе или травма живота;
  • Любые патологии органов пищеварительного тракта;
  • Подозрение или ранее выявленный муковисцидоз.

В норме активность амилазы крови у взрослых мужчин и женщин, а также у детей старше 1 года составляет 25 – 125 Ед/л (16 – 30 мккатал/л). У детей первого года жизни нормальная активность фермента в крови колеблется в пределах 5 – 65 Ед/л, что обусловлено низким уровнем выработки амилазы вследствие малого количества крахмалистой пищи в рационе грудного малыша.

Повышение активности альфа-амилазы в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

  • Панкреатит (острый, хронический, реактивный);
  • Киста или опухоль поджелудочной железы;
  • Закупорка протока поджелудочной железы (например, камнем, спайками и др.);
  • Макроамилаземия;
  • Воспалительный процесс или повреждение слюнных желез (например, при эпидемическом паротите);
  • Острый перитонит или аппендицит;
  • Перфорация (прободение) полого органа (например, желудка, кишечника);
  • Сахарный диабет (в период кетоацидоза);
  • Заболевания желчевыводящих путей (холецистит, желчнокаменная болезнь);
  • Почечная недостаточность;
  • Внематочная беременность;
  • Заболевания органов пищеварительного тракта (например, язвенная болезнь желудка или двенадцатиперстной кишки, кишечная непроходимость, инфаркт кишечника);
  • Тромбоз сосудов брыжейки кишки;
  • Разрыв аневризмы аорты;
  • Хирургические операции или травмы органов брюшной полости;
  • Злокачественные новообразования.

Снижение активности альфа-амилазы в крови (значения около нуля) может свидетельствовать о следующих заболеваниях:

  • Недостаточность поджелудочной железы;
  • Муковисцидоз;
  • Последствия удаления поджелудочной железы;
  • Острый или хронический гепатит;
  • Панкреонекроз (отмирание и распад поджелудочной железы в конечной стадии);
  • Тиреотоксикоз (высокий уровень гормоновщитовидной железы в организме);
  • Токсикоз беременных.

Аланинаминотрансфераза (АлАТ) представляет собой фермент, который переносит аминокислоту аланин с одного белка на другой. Соответственно, данный фермент играет ключевую роль в синтезе белков, обмене аминокислот и выработке клетками энергии. АлАТ работает внутри клеток, поэтому в норме его содержание и активность выше в тканях и органах, а в крови, соответственно, ниже. Когда активность АлАТ в крови повышается, это свидетельствует о повреждении органов и тканей и выходе фермента из них в системный кровоток. А так как наибольшая активность АлАТ отмечается в клетках миокарда, печени и скелетных мышц, то повышение активного фермента в крови свидетельствует о произошедшем повреждении именно этих, указанных тканей.

Наиболее выраженно активность АлАТ в крови повышается при повреждении клеток печени (например, при острых токсических и вирусных гепатитах). Причем активность фермента повышается еще до развития желтухи и других клинических признаков гепатитов. Несколько меньшее увеличение активности фермента наблюдается при ожоговой болезни, инфаркте миокарда, остром панкреатите и хронических патологиях печени (опухоль, холангит, хронический гепатит и др.).

Учитывая роль и органы, в которых работает АлАТ, показанием к определению активности фермента в крови являются следующие состояния и заболевания:

  • Любые заболевания печени (гепатиты, опухоли, холестаз, цирроз, отравления);
  • Подозрение на острый инфаркт миокарда;
  • Патология мышц;
  • Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно влияющих на этот орган;
  • Профилактические осмотры;
  • Обследование потенциальных доноров крови и органов;
  • Обследование людей, которые могли заразиться гепатитом вследствие контактов со страдающими вирусными гепатитами.

В норме активность АлАТ в крови у взрослых женщин (старше 18 лет) должна составлять менее 31 Ед/л, а у мужчин – менее 41 Ед/л. У детей до одного года нормальная активность АлАТ – менее 54 Ед/л, 1 – 3 лет – менее 33 Ед/д, 3 – 6 лет – менее 29 Ед/л, 6 – 12 лет – менее 39 Ед/л. У девочек – подростков 12 – 17 лет нормальная активность АлАТ составляет менее 24 Ед/л, а у юношей 12 – 17 лет – менее 27 Ед/л. У юношей и девушек старше 17 лет активность АлАТ в норме такая же, как у взрослых мужчин и женщин.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острые или хронические заболевания печени (гепатит, цирроз, жировой гепатоз, опухоль или метастазы в печень, алкогольное поражение печени и др.);
  • Механическая желтуха (закупорка желчного протока камнем, опухолью и др.);
  • Острый или хронический панкреатит;
  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит;
  • Миокардиодистрофия;
  • Тепловой удар или ожоговая болезнь;
  • Шок;
  • Гипоксия;
  • Травма или некроз (отмирание) мышц любой локализации;
  • Миозиты;
  • Миопатии;
  • Гемолитическая анемия любого происхождения;
  • Почечная недостаточность;
  • Преэклампсия;
  • Филяриоз;
  • Прием лекарственных препаратов, токсичных для печени.

Повышение активности АлАТ в крови может свидетельствовать о следующих заболеваниях и состояниях:

  • Дефицит витамина В6;
  • Терминальные стадии печеночной недостаточности;
  • Обширное поражение печени (некроз или цирроз большей части органа);
  • Механическая желтуха.

Аспартатаминотрансфераза (АсАТ) представляет собой фермент, обеспечивающий реакцию переноса аминогруппы между аспартатом и альфа-кетоглутаратом с образованием щавелевоуксусной кислоты и глутамата. Соответственно, АсАТ играет ключевую роль в синтезе и распаде аминокислот, а также образовании энергии в клетках.

АсАТ, как и АлАТ, является внутриклеточным ферментом, так как работает преимущественно внутри клеток, а не в крови. Соответственно, концентрация АсАТ в норме в тканях выше, чем в крови. Наибольшая активность фермента отмечается в клетках миокарда, мышц, печени, поджелудочной железы, мозга, почек, легких, а также в лейкоцитах и эритроцитах. Когда же в крови повышается активность АсАТ, это свидетельствует о выходе фермента из клеток в системный кровоток, что происходит при повреждении органов, в которых имеется большое количество АсАТ. То есть активность АсАТ в крови резко возрастает при заболеваниях печени, остром панкреатите, повреждениях мышц, инфаркте миокарда.

Определение активности АсАТ в крови показано при следующих состояниях или заболеваниях:

  • Заболевания печени;
  • Диагностика острого инфаркта миокарда и других патологий сердечной мышцы;
  • Заболевания мышц тела (миозиты и др.);
  • Профилактические осмотры;
  • Обследование потенциальных доноров крови и органов;
  • Обследование людей, контактировавших с больными вирусными гепатитами;
  • Контроль за состоянием печени на фоне приема лекарственных препаратов, негативно действующих на орган.

В норме активность АсАТ у взрослых мужчин составляет менее 47 Ед/л, а у женщин менее 31 Ед/л. Активность АсАТ у детей в норме различна в зависимости от возраста:

  • Дети младше года – менее 83 Ед/л;
  • Дети 1 – 3 лет – менее 48 Ед/л;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 36 Ед/л;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 47 Ед/л;
  • Дети 12 – 17 лет: юноши – менее 29 Ед/л, девушки – менее 25 Ед/л;
  • Подростки старше 17 лет – как у взрослых женщин и мужчин.

Повышение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит, ревмокардит;
  • Кардиогенный или токсический шок;
  • Тромбоз легочной артерии;
  • Сердечная недостаточность;
  • Заболевания скелетных мышц (миозиты, миопатии, полимиалгии);
  • Разрушение большого количества мышц (например, обширные травмы, ожоги, некрозы);
  • Высокая физическая нагрузка;
  • Тепловой удар;
  • Заболевания печени (гепатиты, холестаз, рак и метастазы в печень и т.д.);
  • Панкреатиты;
  • Употребление алкоголя;
  • Почечная недостаточность;
  • Злокачественные новообразования;
  • Гемолитические анемии;
  • Большая талассемия;
  • Инфекционные заболевания, при течении которых повреждаются скелетные мышцы, сердечная мышца, легкие, печень, эритроциты, лейкоциты (например, септицемия, инфекционный мононуклеоз, герпес, туберкулез легких, тифоидная лихорадка);
  • Состояние после кардиохирургической операции или ангиокардиографии;
  • Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы в крови);
  • Кишечная непроходимость;
  • Лактоацидоз;
  • Болезнь легионеров;
  • Злокачественная гипертермия (повышенная температура тела);
  • Инфаркт почки;
  • Инсульт (геморрагический или ишемический);
  • Отравление ядовитыми грибами;
  • Прием лекарственных препаратов, негативно влияющих на печень.

Понижение активности АсАТ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Дефицит витамина В6;
  • Тяжелые и массивные повреждения печени (например, разрыв печени, некроз большой части печени и т.д.);
  • Конечная стадия печеночной недостаточности.

Гамма-глутамилтрансфераза (ГГТ) также называется гамма-глутамилтранспептидазой (ГГТП), и представляет собой фермент, обеспечивающий перенос аминокислоты гамма-глутамила от одной белковой молекулы к другой. Данный фермент содержится в наибольшем количестве в мембранах клеток с секреторной или сорбционной способностью, например, в клетках эпителия желчных путей, печеночных канальцев, почечных канальцев, выводных протоков поджелудочной железы, щеточной каемки тонкого кишечника и т.д. Соответственно, данный фермент наиболее активен в почках, печени, поджелудочной железе, щеточной каемке тонкого кишечника.

ГГТ является внутриклеточным ферментом, поэтому в норме в крови его активность низка. А когда в крови повышается активность ГГТ, то это свидетельствует о повреждении клеток, которые богаты данным ферментом. То есть увеличенная активность ГГТ в крови характерна для любых заболеваний печени с повреждением ее клеток (в том числе при потреблении алкоголя или приеме лекарств). Причем данный фермент весьма специфичен для повреждений печени, то есть повышение его активности в крови позволяет с высокой точностью определить поражение именно этого органа, особенно когда другие анализы могут трактоваться неоднозначно. Например, если имеет место повышение активности АсАТ и щелочной фосфатазы, то это может быть спровоцировано патологией не только печени, но и сердца, мышц или костей. В таком случае определение активности ГГТ позволит идентифицировать больной орган, так как если его активность повышена, то и высокие значения АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлены поражением печени. А если активность ГГТ в норме, то высокая активность АсАТ и щелочной фосфатазы обусловлена патологией мышц или костей. Именно поэтому определение активности ГГТ является важным диагностическим тестом для выявления патологии или повреждения печени.

Определение активности ГГТ показано при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Диагностика и контроль за течением патологий печени и желчевыводящих путей;
  • Контроль эффективности терапии алкоголизма;
  • Выявление метастазов в печень при злокачественных опухолях любой локализации;
  • Оценка течения рака простаты, поджелудочной железы и гепатомы;
  • Оценка состояния печени при приеме препаратов, негативно влияющих на орган.

В норме активность ГГТ в крови у взрослых женщин составляет менее 36 Ед/мл, а у мужчин – менее 61 Ед/мл. Нормальная активность ГГТ в сыворотке крови у детей зависит от возраста и составляет следующие значения:

  • Младенцы до 6 месяцев – менее 204 Ед/мл;
  • Дети 6 – 12 месяцев – менее 34 Ед/мл;
  • Дети 1 – 3 года – менее 18 Ед/мл;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 23 Ед/мл;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 17 Ед/мл;
  • Подростки 12 – 17 лет: юноши – менее 45 Ед/мл, девушки – менее 33 Ед/мл;
  • Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

При оценке активности ГГТ в крови нужно помнить, что активность фермента тем выше, чем больше масса тела человека. У беременных женщин в первые недели беременности активность ГГТ снижена.

Повышение активности ГГТ может наблюдаться при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Любые заболевания печени и желчевыводящих путей (гепатиты, токсическое поражение печени, холангит, камни в желчном пузыре, опухоли и метастазы в печень);
  • Инфекционный мононуклеоз;
  • Панкреатиты (острые и хронические);
  • Опухоли поджелудочной железы, простаты;
  • Обострение гломерулонефритов и пиелонефритов;
  • Употребление алкогольных напитков;
  • Прием препаратов, токсичных для печени.

Кислая фосфатаза (КФ) представляет собой фермент, участвующий в обмене фосфорной кислоты. Вырабатывается практически во всех тканях, но наиболее высокая активность фермента отмечается в предстательной железе, печени, тромбоцитах и эритроцитах. В норме в крови активность кислой фосфатазы низкая, так как фермент находится в клетках. Соответственно, повышение активности фермента отмечается при разрушении богатых им клеток и выходе фосфатазы в системный кровоток. У мужчин половина кислой фосфатазы, определяемой в крови, вырабатывается предстательной железой. А у женщин кислая фосфатаза в крови появляется из печени, эритроцитов и тромбоцитов. А значит, активность фермента позволяет выявлять заболевания предстательной железы у мужчин, а также патологию системы крови (тромбоцитопении, гемолитическая болезнь, тромбоэмболии, миеломная болезнь, болезнь Педжета, болезнь Гоше, болезнь Ниманна-Пика и др.) у представителей обоих полов.

Определение активности кислой фосфатазы показано при подозрении на заболевания предстательной железы у мужчин и патологию печени или почек у представителей обоих полов.

Мужчины должны помнить, что анализ крови на активность кислой фосфатазы следует сдавать минимум через 2 суток (а лучше через 6 – 7 дней) после прохождения любых манипуляций, затрагивающих предстательную железу (например, массажа простаты, трансректального УЗИ, биопсии и т.д.). Кроме того, представители обоих полов также должны знать, что анализ на активность кислой фосфатазы сдается не ранее, чем через двое суток после инструментальных исследований мочевого пузыря и кишечника (цистоскопии, ректороманоскопии, колоноскопии, пальцевого исследования ампулы прямой кишки и т.д.).

В норме активность кислой фосфатазы в крови у мужчин составляет 0 – 6,5 Ед/л, а у женщин – 0 – 5,5 Ед/л.

Повышение активности кислой фосфатазы в крови отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Заболевания предстательной железы у мужчин (рак простаты, аденома простаты, простатит);
  • Болезнь Педжета;
  • Болезнь Гоше;
  • Болезнь Ниманна-Пика;
  • Миеломная болезнь;
  • Тромбоэмболии;
  • Гемолитическая болезнь;
  • Тромбоцитопения, обусловленная разрушением тромбоцитов;
  • Остеопороз;
  • Заболевания ретикулоэндотелиальной системы;
  • Патология печени и желчевыводящих путей;
  • Метастазы в кости при злокачественных опухолях различной локализации;
  • Проведенные в течение 2 – 7 предшествующих дней диагностические манипуляции на органах мочеполовой системы (ректальное пальцевое исследование, сбор секрета простаты, колоноскопия, цистоскопия и т.д.).

Креатинфосфокиназа (КФК) также называется креатинкиназой (КК). Данный фермент катализирует процесс отщепления одного остатка фосфорной кислоты от АТФ (аденозинтрифосфорной кислоты) с образованием АДФ (аденозиндифосфорной кислоты) и креатинфосфата. Креатинфосфат важен для нормального протекания обмена веществ, а также сокращения и расслабления мышц. Креатинфосфокиназа имеется практически во всех органах и тканях, но больше всего этого фермента содержится в мышцах и миокарде. Минимальное количество креатинфосфокиназы содержится в головном мозге, щитовидной железе, матке и легких.

В норме в крови содержится небольшое количество креатинкиназы, а ее активность может увеличиваться при повреждении мышц, миокарда или головного мозга. Креатинкиназа бывает трех вариантов – КК-ММ, КК-МВ и КК-ВВ, причем КК-ММ – это подвид фермента из мышц, КК-МВ – подвид из миокарда, а КК-ВВ – подвид из мозга. В норме в крови 95 % креатинкиназы составляет подвид КК-ММ, а подвиды КК-МВ и КК-ВВ определяются в следовых количествах. В настоящее время определение активности креатинкиназы в крови подразумевает оценку активности всех трех подвидов.

Показаниями для определения активности КФК в крови являются следующие состояния:

  • Острые и хронические заболевания сердечно-сосудистой системы (острый инфаркт миокарда);
  • Заболевания мышц (миопатии, миодистрофии и др.);
  • Заболевания центральной нервной системы;
  • Заболевания щитовидной железы (гипотиреоз);
  • Травмы;
  • Злокачественные опухоли любой локализации.

В норме активность креатинфосфокиназы в крови у взрослых мужчин составляет менее 190 Ед/л, а у женщин – менее 167 Ед/л. У детей активность фермента в норме принимает следующие значения в зависимости от возраста:

  • Первые пять дней жизни – до 650 Ед/л;
  • 5 дней – 6 месяцев – 0 – 295 Ед/л;
  • 6 месяцев – 3 года – менее 220 Ед/л;
  • 3 – 6 лет – менее 150 Ед/л;
  • 6 – 12 лет: мальчики – менее 245 Ед/л и девочки – менее 155 Ед/л;
  • 12 – 17 лет: юноши – менее 270 Ед/л, девушки – менее 125 Ед/л;
  • Старше 17 лет – как у взрослых.

Повышение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит;
  • Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, аритмия, нестабильная стенокардия, застойная сердечная недостаточность);
  • Перенесенные травмы или операции на сердце и других органах;
  • Острые повреждения головного мозга;
  • Кома;
  • Повреждение скелетных мышц (обширные травмы, ожоги, некроз, поражение электротоком);
  • Заболевания мышц (миозиты, полимиалгии, дерматомиозиты, полимиозиты, миодистрофии и др.);
  • Гипотиреоз (низкий уровень гормонов щитовидной железы);
  • Внутривенные и внутримышечные инъекции;
  • Психические заболевания (шизофрения, эпилепсия);
  • Эмболия легочной артерии;
  • Сильные мышечные сокращения (роды, спазмы, судороги);
  • Столбняк;
  • Высокая физическая нагрузка;
  • Голодание;
  • Дегидратация (обезвоживание организма на фоне рвоты, поноса, обильного потения и т.д.);
  • Длительное переохлаждение или перегревание;
  • Злокачественные опухоли мочевого пузыря, кишечника, молочной железы, кишечника, матки, легких, предстательной железы, печени.

Понижение активности креатинфосфокиназы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Длительное нахождение в малоподвижном состоянии (гиподинамия);
  • Малая мышечная масса.

Подвид креатинкиназы КФК-МВ содержится исключительно в миокарде, в крови в норме его очень мало. Повышение активности КФК-МВ в крови наблюдается при разрушении клеток сердечной мышцы, то есть при инфаркте миокарда. Повышенная активность фермента фиксируется через 4 – 8 часов после инфаркта, максимума достигает через 12 – 24 часа, а на 3-и сутки при нормальном течении процесса восстановления сердечной мышцы активность КФК-МВ возвращается к норме. Именно поэтому определение активности КФК-МВ используется для диагностики инфаркта миокарда и последующего наблюдения за процессами восстановления в сердечной мышце. Учитывая роль и место нахождения КФК-МВ, определение активности этого фермента показано только для диагностики инфаркта миокарда и отличения этого заболевания от инфаркта легкого или сильного приступа стенокардии.

В норме активность КФК-МВ в крови у взрослых мужчин и женщин, а также детей составляет менее 24 Ед/л.

Повышение активности КФК-МВ наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый инфаркт миокарда;
  • Острый миокардит;
  • Токсическое повреждение миокарда вследствие отравления или инфекционного заболевания;
  • Состояния после травм, операций и диагностических манипуляций на сердце;
  • Хронические заболевания сердца (миокардиодистрофия, застойная сердечная недостаточность, аритмия);
  • Эмболия легочной артерии;
  • Заболевания и повреждения скелетных мышц (миозиты, дерматомиозиты, дистрофии, травмы, операции, ожоги);
  • Шок;
  • Синдром Рейе.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ) представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции превращения лактата в пируват, а потому очень важный для выработки энергии клетками. ЛДГ содержится в норме и в крови, и в клетках почти всех органов, однако наибольшее количество фермента фиксируется в печени, мышцах, миокарде, эритроцитах, лейкоцитах, почках, легких, лимфоидной ткани, тромбоцитах. Повышение активности ЛДГ обычно наблюдается при разрушении клеток, в которых он содержится в большом количестве. А значит, высокая активность фермента характерна для повреждений миокарда (миокардитов, инфарктов, аритмий), печени (гепатиты и др.), почек, эритроцитов.

Соответственно, показаниями для определения активности ЛДГ в крови являются следующие состояния или заболевания:

  • Заболевания печени и желчевыводящих путей;
  • Повреждения миокарда (миокардиты, инфаркт миокарда);
  • Гемолитические анемии;
  • Миопатии;
  • Злокачественные новообразования различных органов;
  • Легочная эмболия.

В норме активность ЛДГ в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 125 – 220 Ед/л (при использовании некоторых наборов реактивов норма может составлять 140 – 350 Ед/л). У детей нормальная активность фермента в крови различна в зависимости от возраста, и составляет следующие значения:

  • Дети младше года – менее 450 Ед/л;
  • Дети 1 – 3 года – менее 344 Ед/л;
  • Дети 3 – 6 лет – менее 315 Ед/л;
  • Дети 6 – 12 лет – менее 330 Ед/л;
  • Подростки 12 – 17 лет – менее 280 Ед/л;
  • Подростки 17 – 18 лет – как у взрослых.

Повышение активности ЛДГ в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Период беременности;
  • Новорожденные до 10 дня жизни;
  • Интенсивные физические нагрузки;
  • Заболевания печени (гепатиты, цирроз, желтуха вследствие закупорки желчных протоков);
  • Инфаркт миокарда;
  • Эмболия или инфаркт легких;
  • Заболевания системы крови (острый лейкоз, анемии);
  • Заболевания и повреждения мышц (травмы, атрофии, миозиты, миодистрофии и др.);
  • Заболевания почек (гломерулонефрит, пиелонефрит, инфаркт почки);
  • Острый панкреатит;
  • Любые состояния, сопровождающиеся массивной гибелью клеток (шок, гемолиз, ожоги, гипоксия, сильное переохлаждение и др.);
  • Злокачественные опухоли различной локализации;
  • Прием лекарственных средств, токсичных для печени (кофеин, стероидные гормоны, цефалоспориновые антибиотики и др.), употребление алкоголя.

Понижение активности ЛДГ в крови наблюдается при генетическом нарушении или полном отсутствии субъединиц фермента.

Липаза представляет собой фермент, обеспечивающий протекание реакции расщепления триглицеридов на глицерин и жирные кислоты. То есть липаза важна для нормального переваривания жиров, поступающих в организм с пищей. Фермент вырабатывается целым рядом органов и тканей, но львиная доля липазы, циркулирующей в крови, имеет происхождение из поджелудочной железы. После выработки в поджелудочной железе липаза поступает в двенадцатиперстную кишку и тонкий кишечник, где расщепляет жиры, поступившие с пищей. Далее, благодаря своему маленькому размеру, липаза через стенку кишки проходит в кровеносные сосуды и циркулирует в кровотоке, где продолжает расщеплять жиры на составляющие, усваивающиеся клетками.

Увеличение активности липазы в крови наиболее часто обусловлено разрушением клеток поджелудочной железы и выходом в кровоток большого количества фермента. Именно поэтому определение активности липазы играет очень важную роль в диагностике панкреатита или закупорки панкреатических протоков опухолью, камнем, кистой и т.д. Кроме того, высокая активность липазы в крови может отмечаться при заболеваниях почек, когда фермент задерживается в кровотоке.

Таким образом, очевидно, что показаниями к определению активности липазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

  • Подозрение на острый или обострение хронического панкреатита;
  • Хронический панкреатит;
  • Желчнокаменная болезнь;
  • Холецистит острый;
  • Острая или хроническая почечная недостаточность;
  • Перфорация (прободение) язвы желудка;
  • Непроходимость тонкого кишечника;
  • Цирроз печени;
  • Травмы живота;
  • Алкоголизм.

В норме активность липазы в крови у взрослых составляет 8 – 78 Ед/л, а у детей – 3 – 57 Ед/л. При определении активности липазы другими наборами реактивов нормальное значение показателя составляет менее 190 Ед/л у взрослых и менее 130 Ед/л у детей.

Повышение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Острый или хронический панкреатит;
  • Рак, киста или псевдокиста поджелудочной железы;
  • Алкоголизм;
  • Желчная колика;
  • Внутрипеченочный холестаз;
  • Хронические заболевания желчного пузыря;
  • Странгуляция или инфаркт кишечника;
  • Заболевания обмена веществ (сахарный диабет, подагра, ожирение);
  • Острая или хроническая почечная недостаточность;
  • Перфорация (прободение) язвы желудка;
  • Непроходимость тонкого кишечника;
  • Перитонит;
  • Эпидемический паротит, протекающий с поражением поджелудочной железы;
  • Прием лекарственных средств, вызывающих спазм сфинктера Одди (морфин, Индометацин, Гепарин, барбитураты и др.).

Понижение активности липазы отмечается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Злокачественные опухоли различной локализации (кроме карциномы поджелудочной железы);
  • Избыток триглицеридов в крови на фоне неправильного питания или при наследственных гиперлипидемиях.

Пепсиногены I и II представляют собой предшественников основного желудочного фермента пепсина. Они вырабатываются клетками желудка. Часть пепсиногенов из желудка попадает в системный кровоток, где их концентрация может быть определена различными биохимическими методиками. В желудке пепсиногены под влиянием соляной кислоты превращаются в фермент пепсин, который расщепляет поступившие с пищей белки. Соответственно, концентрация пепсиногенов в крови позволяет получить информацию о состоянии секреторной функции желудка и выявить тип гастрита (атрофический, гиперацидный).

Пепсиноген I синтезируется клетками дна и тела желудка, а пепсиноген II – клетками всех отделов желудка и верхней части двенадцатиперстной кишки. Поэтому определение концентрации пепсиногена I позволяет оценить состояние тела и дна желудка, а пепсиногена II – всех отделов желудка.

Когда концентрация пепсиногена I в крови снижена, это свидетельствует о гибели главных клеток тела и дна желудка, которые вырабатывают этот предшественник пепсина. Соответственно, низкий уровень пепсиногена I может свидетельствовать об атрофическом гастрите. Причем на фоне атрофического гастрита уровень пепсиногена II долгое время может оставаться в пределах нормы. Когда же концентрация пепсиногена I в крови повышена, то это свидетельствует о высокой активности главных клеток дна и тела желудка, а, значит, о гастрите с повышенной кислотностью. Высокий уровень пепсиногена II в крови свидетельствует о высоком риске язвы желудка, так как говорит о том, что секретирующие клетки слишком активно вырабатывают не только предшественники ферментов, но и соляную кислоту.

Для клинической практики большое значение имеет расчет соотношения пепсиногена I / пепсиногена II, так как этот коэффициент позволяет выявлять атрофические гастриты и высокий риск развития язвы и рака желудка. Так, при значении коэффициента менее 2,5 речь идет об атрофическом гастрите и высоком риске рака желудка. А при коэффициенте более 2,5 – о высоком риске язвы желудка. Кроме того, соотношение концентраций пепсиногенов в крови позволяет отличить функциональные расстройства пищеварения (например, на фоне стресса, неправильного питания и т.д.) от реальных органических изменений в желудке. Поэтому в настоящее время определение активности пепсиногенов с расчетом их соотношения является альтернативой гастроскопии для тех людей, которые по каким-либо причинам не могут пройти эти обследования.

Определение активности пепсиногенов I и II показано в следующих случаях:

  • Оценка состояния слизистой оболочки желудка у людей, страдающих атрофически гастритом;
  • Выявление прогрессирующего атрофического гастрита с высоким риском развития рака желудка;
  • Выявление язвы желудка и двенадцатиперстной кишки;
  • Выявление рака желудка;
  • Контроль за эффективностью терапии гастрита и язвы желудка.

В норме активность каждого пепсиногена (I и II) составляет 4 – 22 мкг/л.

Повышение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

  • Острый и хронический гастрит;
  • Синдром Золлингера-Эллисона;
  • Язва двенадцатиперстной кишки;
  • Любые состояния, при которых повышена концентрация соляной кислоты в желудочном соке (только для пепсиногена I).

Понижение содержания каждого пепсиногена (I и II) в крови наблюдается в следующих случаях:

  • Прогрессирующий атрофический гастрит;
  • Карцинома (рак) желудка;
  • Болезнь Аддисона;
  • Пернициозная анемия (только для пепсиногена I), которая также называется болезнью Аддисона-Бирмера;
  • Микседема;
  • Состояние после резекции (удаления) желудка.

Под одним и тем же названием «холинэстераза» обычно подразумеваются два фермента – истинная холинэстераза и псевдохолинэстераза. Оба фермента способны расщеплять ацетилхолин, являющийся медиатором в соединениях нервов. Истинная холинэстераза участвует в передаче нервного импульса и в большом количестве присутствует в тканях мозга, нервных окончаниях, легких, селезенке, эритроцитах. Псевдохолинэстераза отражает способность печени синтезировать белки и отражает функциональную активность этого органа.

В сыворотке крови присутствуют обе холинэстеразы, и поэтому определяется суммарная активность обоих ферментов. Вследствие этого определение активности холинэстеразы в крови используется для выявления пациентов, у которых миорелаксанты (препараты, расслабляющие мышцы) оказывают длительное действие, что важно в практике врача-анестезиолога для расчета правильной дозировки лекарств и недопущения холинергического шока. Кроме того, активность фермента определяется для выявления отравлений фосфорорганическими соединениями (многие сельскохозяйственные пестициды, гербициды) и карбаматами, при которых активность холинэстеразы снижается. Также при отсутствии угрозы отравления и плановой операции активность холинэстеразы определяется для оценки функционального состояния печени.

Показаниями для определения активности холинэстеразы являются следующие состояния:

  • Диагностика и оценка эффективности терапии любых заболеваний печени;
  • Выявление отравлений фосфорорганическими соединениями (инсектицидами);
  • Определение риска развития осложнений при плановых операциях с применением миорелаксантов.

В норме активность холинэстеразы в крови у взрослых составляет 3700 – 13200 Ед/л при использовании в качестве субстрата бутирилхолина. У детей с рождения и до полугода активность фермента очень низкая, с 6 месяцев и до 5 лет – 4900 – 19800 Ед/л, с 6 до 12 лет – 4200 – 16300 Ед/л, а с 12 лет – как у взрослых.

Повышение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

  • Гиперлипопротеинемия IV типа;
  • Нефроз или нефротический синдром;
  • Ожирение;
  • Сахарный диабет II типа;
  • Опухоли молочных желез у женщин;
  • Язвенная болезнь желудка;
  • Бронхиальная астма;
  • Экссудативная энтеропатия;
  • Психические заболевания (маниакально-депрессивный психоз, депрессивный невроз);
  • Алкоголизм;
  • Первые недели беременности.

Понижение активности холинэстеразы наблюдается при следующих состояниях и заболеваниях:

  • Генетически обусловленные варианты активности холинэстеразы;
  • Отравление фосфорорганическими веществами (инсектициды и др.);
  • Гепатиты;
  • Цирроз печени;
  • Застойная печень на фоне сердечной недостаточности;
  • Метастазы злокачественных опухолей в печень;
  • Печеночный амебиаз;
  • Заболевания желчевыводящих путей (холангиты, холециститы);
  • Острые инфекции;
  • Легочная эмболия;
  • Заболевания скелетных мышц (дерматомиозит, дистрофия);
  • Состояния после хирургических операций и плазмафереза;
  • Хронические заболевания почек;
  • Поздние сроки беременности;
  • Любые состояния, сопровождающиеся снижением уровня альбумина в крови (например, синдром мальабсорбции, голодание);
  • Эксфолиативный дерматит;
  • Миелома;
  • Ревматизм;
  • Инфаркт миокарда;
  • Злокачественные опухоли любой локализации;
  • Прием некоторых лекарственных средств (оральные контрацептивы, стероидные гормоны, глюкокортикоиды).

Щелочная фосфатаза (ЩФ) представляет собой фермент, производящий расщепление эфиров фосфорной кислоты и принимающий участие в фосфорно-кальциевом обмене в костной ткани и печени. В наибольшем количестве содержится в костях и печени, а в кровоток поступает из этих тканей. Соответственно, в крови часть щелочной фосфатазы имеет костное происхождение, а часть – печеночное. В норме в кровоток щелочной фосфатазы поступает немного, а ее активность увеличивается при разрушении клеток костей и печени, что возможно при гепатитах, холестазе, остеодистрофии, опухолях костей, остеопорозе и т.д. Поэтому фермент является показателем состояния костей и печени.

Показаниями для определения активности щелочной фосфатазы в крови являются следующие состояния и заболевания:

  • Выявление поражений печени, связанных с закупоркой желчных путей (например, желчнокаменная болезнь, опухоль, киста, абсцесс);
  • Диагностика заболеваний костей, при которых происходит их разрушение (остеопороз, остеодистрофия, остеомаляция, опухоли и метастазы в кости);
  • Диагностика болезни Педжета;
  • Рак головки поджелудочной железы и почек;
  • Заболевания кишечника;
  • Оценка эффективности лечения рахита витамином Д.

В норме активность щелочной фосфатазы в крови у взрослых мужчин и женщин составляет 30 – 150 Ед/л. У детей и подростков активность фермента выше, чем у взрослых, вследствие более активных процессов обмена веществ в костях. Нормальная активность щелочной фосфатазы в крови у детей разного возраста следующая:

  • Дети младше 1 года: мальчики – 80 – 480 Ед/л, девочки – 124 – 440 Ед/л;
  • Дети 1 – 3 года: мальчики – 104 – 345 Ед/л, девочки – 108 – 310 Ед/л;
  • Дети 3 – 6 лет: мальчики – 90 – 310 Ед/л, девочки – 96 – 295 Ед/л;
  • Дети 6 – 9 лет: мальчики – 85 – 315 Ед/л, девочки – 70 – 325 Ед/л;
  • Дети 9 – 12 лет: мальчики – 40 – 360 Ед/л, девочки – 50 – 330 Ед/л;
  • Дети 12 – 15 лет: мальчики – 75 – 510 Ед/л, девочки – 50 – 260 Ед/л;
  • Дети 15 – 18 лет: мальчики – 52 – 165 Ед/л, девочки – 45 – 150 Ед/л.

Повышение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Заболевания костей с усиленным распадом костной ткани (болезнь Педжета, болезнь Гоше, остеопороз, остеомаляция, рак и метастазы в кости);
  • Гиперпаратиреоз (увеличенная концентрация гормонов паращитовидной железы в крови);
  • Диффузный токсический зоб;
  • Лейкозы;
  • Рахит;
  • Период заживления переломов;
  • Заболевания печени (цирроз, некроз, рак и метастазы в печень, инфекционные, токсические, лекарственные гепатиты, саркоидоз, туберкулез, паразитарные инфекции);
  • Закупорка желчевыводящих путей (холангиты, камни желчных протоков и желчного пузыря, опухоли желчевыводящих путей);
  • Дефицит кальция и фосфатов в организме (например, вследствие голодания или неправильного питания);
  • Цитомегалия у детей;
  • Инфекционный мононуклеоз;
  • Инфаркт легких или почек;
  • Недоношенные дети;
  • Третий триместр беременности;
  • Период быстрого роста у детей;
  • Заболевания кишечника (язвенный колит, энтерит, бактериальные инфекции и др.);
  • Прием препаратов, токсичных для печени (метотрексат, хлорпромазин, антибиотики, сульфаниламиды, большие дозы витамина С, магнезии).

Понижение активности щелочной фосфатазы в крови наблюдается при следующих заболеваниях и состояниях:

  • Гипотиреоз (дефицит гормонов щитовидной железы);
  • Цинга;
  • Тяжелая анемия;
  • Квашиоркор;
  • Дефицит кальция, магния, фосфатов, витаминов С и В12;
  • Избыток витамина Д;
  • Остеопороз;
  • Ахондроплазия;
  • Кретинизм;
  • Наследственная гипофосфатазия;
  • Прием некоторых лекарственных препаратов, таких, как азатиоприн, клофибрат, даназол, эстрогены, оральные контрацептивы.

Автор: Наседкина А.К. Специалист по проведению исследований медико-биологических проблем.

источник



Источник: domofoniya.com


Добавить комментарий